14:08 2023-03-27
science - citeste alte articole pe aceeasi tema
Comentarii Adauga Comentariu
_ Structura la scară moleculară și cinetica auto-organizării strat-cu-strat a peptidelor pe suprafețele solide atomic plane
_ Structura la scară moleculară și cinetica autoorganizarea strat-cu-strat a peptidelor pe suprafețe solide atomic plane
Într-un studiu publicat recent în revista ACS Nano, cercetătorii de la Universitatea Kanazawa, Kanazawa, Japonia, colaborează cu Universitatea din Washington, Seattle, S.U.A. , a folosit microscopia cu forță atomică modulată în frecvență pentru a dezvălui arhitectura moleculară a unei peptide concepute genetic și auto-organizarea acesteia care formează cristale groase cu o singură moleculă pe suprafețe de grafit plane din punct de vedere atomic, oferind o platformă potențială pentru tehnologii hibride, cum ar fi bioelectronica, biosenzorii și matricele de proteine. .
La fel ca o proteină, o peptidă are și un lanț de aminoacizi naturali, dar este mult mai scurt, să zicem 10-30 de unități, comparativ cu cei din proteine, care ar putea avea o lungime de sute și mii de unități. Alături de ADN (codul genetic), polizaharide (zaharuri) și lipide (grăsimi), proteinele sunt al patrulea bloc de construcție majore care fac viața viabilă. Proteinele colectează ioni și îi transportă, îndeplinesc funcții enzimatice și constituie structurile majore ale celulelor.
De aceea, proteinele sunt elementele cheie ale organismelor care îndeplinesc funcțiile vieții, făcându-l dinamic. De zeci de ani, oamenii de știință au încercat să înțeleagă modul în care secvența de aminoacizi din proteine este corelată cu arhitectura lor moleculară, astfel încât să se poată prezice funcțiile lor specifice. Înțelegerea formei și a funcției proteinelor este crucială pentru a descoperi originea bolilor și pentru a concepe vaccinuri și medicamente.
Proteinele pot fi, de asemenea, utile pentru aplicații tehnologice, cum ar fi în ingineria țesuturilor și proiectarea biosenzorilor pentru diagnosticare. Până acum, totuși, predicția structurii proteinelor a fost evazivă, chiar și prin utilizarea modelelor de calcul dezvoltate recent, cum ar fi Alpha-Fold, bazate pe algoritmii de învățare profundă ai Google. Prin urmare, utilizarea proteinelor nu a fost încă practică din cauza dimensiunilor lor enorme și a funcțiilor imprevizibile.
Peptidele, pe de altă parte, sunt versiuni mai mici ale proteinelor cu roluri similare și, prin urmare, sunt mai practice ca rolurile lor. se bazează, de asemenea, pe secvențele de aminoacizi care duc la modelele lor de pliere. Din cauza dimensiunilor lor mai mici și a structurilor moleculare dezordonate, de ani de zile, peptidele au fost considerate a nu fi atât de utile din cauza funcțiilor imprevizibile.
Structurile „floppy” ale peptidelor, totuși, ar putea fi transformate într-un avantaj dacă aceste biomolecule mici ar putea fi proiectate folosind o abordare interdisciplinară, combinând biologia, ingineria și modelarea predictivă. Este exact ceea ce o echipă de oameni de știință, condusă de Ayhan Yurtsever, Linhao Sun, Kaito Hirata și Takeshi Fukuma de la Universitatea Kanazawa și colegii lor, Mehmet Sarikaya, un om de știință în materiale, și echipa sa, de la Universitatea din Washington, au realizat.
Combinând expertiza echipei Seattle-Team în inginerie genetică în proiectarea peptidelor care au afinitate exclusivă cu solidele tehnologice și expertiza echipei Kanazawa în imagistica moleculară în condiții biologic benigne, oamenii de știință au demonstrat auto-organizarea peptidelor pe o suprafață solidă și le-au vizualizat la o rezoluție moleculară fără precedent, cunoștințele sunt esențiale în proiectarea nanodispozitivelor biomoleculare hibride pentru utilizare atât în biologie, cât și în tehnologie.
Oamenii de știință au realizat această performanță combinând expertiza lor în domeniile lor respective. Peptidele utilizate au fost selectate printr-o abordare ingenioasă, numită evoluție direcționată, utilizată în mod normal pentru selectarea medicamentelor pentru cancer pentru o anumită tumoare de către biologii moleculari. În acest caz, molecula folosită, numită peptidă de legare a grafitului, a fost selectată genetic folosind grafitul ca substrat, de către un cercetător al materialelor.
Înarmați cu experiența dobândită în examinarea arhitecturilor moleculare în soluții apoase, echipa Kanazawa a demonstrat modul în care peptida se auto-organizează pe suprafața atomică plană de grafit este în modele, prezise de modelarea computațională a peptidelor.
p>
Știind că modul în care proteinele își îndeplinesc funcția este prin recunoașterea moleculară a substraturilor lor biologice (de exemplu, ADN, proteine, enzime, alte biomolecule sau celule bolnave), oamenii de știință și-au dat seama că peptidele se auto-autoevaluează. organizați pe grafit, un substrat sintetic, datorită aceluiași principiu de recunoaștere moleculară ca în biologie.
Originea recunoașterii moleculare și controlul acesteia prin proiectarea unei noi secvențe de aminoacizi este Sfântul Graal în biologie, așa cum, dacă procesul poate fi controlat, apoi multe tipuri de medicamente și vaccinuri pot fi proiectate pe baza moleculei țintă (bolnată) sau a substratului. Aici, ținta este un material tehnologic, grafitul, sau poate fi și grafen, versiunea sa cu un singur strat atomic, un material tehnologic extrem de semnificativ din ultimele două decenii.
În această lucrare, Kanazawa-Seattle echipele de colaborare au descoperit că peptida de legare a grafitului nu numai că recunoaște rețeaua atomică de grafit, dar își formează și propriul cristal molecular, stabilind astfel o interfață coerentă, continuă și moale între peptidă și solid.
„Capacitatea de a se descurca fără probleme. conectarea biologiei cu solidele funcționale la nivel molecular este primul pas esențial către crearea de tehnologii inspirate de biologie și este probabil să se preteze în proiectarea de biosenzori, bioelectronice și rețele biomoleculare bazate pe peptide și chiar dispozitive logice, toate tehnologiile hibride de viitorul”, spun oamenii de știință.
Echipele sunt în prezent ocupate să-și extindă descoperirea în abordarea altor întrebări, cum ar fi efectele mutațiilor, apa structurată în jurul valorii de d peptide, pe alte substraturi solide și experimente fizice de-a lungul interfețelor peptidă-grafit pentru a stabili bazele științifice ferme pentru dezvoltarea viitoarei tehnologii inspirate de biologie.
Comentarii:
Adauga Comentariu