17:50 2023-03-28
science - citeste alte articole pe aceeasi tema
Comentarii Adauga Comentariu
_ Echipa testează cu succes, validează o nouă metodă de măsurare a dimensiunilor precise și comparabilitatea biomoleculelor
_ Echipa testează cu succes, validează noi metoda de măsurare a dimensiunilor precise și a comparabilității biomoleculelor
Măsurarea precisă a biomoleculelor poate juca un rol critic în îmbunătățirea înțelegerii noastre a proceselor fundamentale ale vieții. Într-un studiu comparativ la scară largă care a implicat 19 laboratoare din întreaga lume, o echipă care lucrează cu oamenii de știință LMU, profesorul Thorben Cordes și profesorul Don C. Lamb, alături de profesorul Claus Seidel de la HHU din Düsseldorf și dr. Anders Barth de la Universitatea de Tehnologie din Delft, a acum a testat o metodă de măsurare a dimensiunilor precise și a comparabilității biomoleculelor.
Descoperirile lor sunt publicate în Nature Methods.
Proteinele sunt elementele fundamentale ale viaţă. Fiecare animal, fiecare plantă și fiecare microorganism este alcătuit din proteine și „funcționează” doar pe baza a nenumărate procese complexe care sunt controlate de interacțiunea diferitelor proteine. Prin urmare, nu este de mirare că știința este interesată de o mai bună înțelegere a acestor instrumente biochimice polivalente.
Problema este că nu le putem măsura pur și simplu cu o riglă. Astfel, cercetătorii trebuie să recurgă la o întreagă cutie de instrumente plină de diferite metode de investigare pentru a ajunge la o imagine exactă a modului în care arată proteinele, cum se comportă și cum funcționează.
Analiza FRET cu o singură moleculă este deosebit de bine potrivite acestui scop. Acesta folosește ceea ce este cunoscut sub numele de transfer de energie de rezonanță Förster (FRET), în care energia de la un cromofor excitat este transferată fără radiație la o a doua moleculă sensibilă la lumină. Prin inserarea artificială a moleculelor de culoare (cromofore) în biomoleculele investigate, devine posibilă măsurarea distanțelor extrem de mici în intervalul sub-nanometric.
Această abordare funcționează deja destul de bine pentru a măsura distanțe între diferite molecule. Structura catenelor de ADN poate fi, de asemenea, examinată destul de sigur. În comparație cu ADN-ul, totuși, efectuarea de operații similare cu proteine este considerabil mai dificilă. Proteinele sunt mai variate și, mai presus de toate, mai mobile, ceea ce le face mult mai dificil de analizat.
Cu toate acestea, cercetătorii care efectuează studiul au reușit acum să stabilească și procesul pentru proteinele mobile — cu suficient succes pentru a obține rezultate precise și reproductibile. De exemplu, au fost capabili să măsoare nu numai distanțe mici în cadrul complexelor de proteine, ci și să observe diferențele structurale pe măsură ce proteinele și-au schimbat forma.
Laboratoarele care au luat parte la studiu au putut măsura astfel de modificări structurale ale într-un nanometru și asta la scări de timp mai mici de o milisecundă. Această precizie uimitoare arată că chiar și sistemele dinamice de proteine pot fi măsurate reproductibil cu FRET.
„Până acum, mulți dintre colegii noștri biologi structurali au fost sceptici cu privire la faptul dacă utilizarea FRET pentru a analiza proteinele ar putea duce la orice descoperire reproductibilă. și despre modul de interpretare a rezultatelor atunci când proteinele se mișcă”, spune Thorben Cordes. „Acum am reușit să risipim aceste îndoieli. Dar, făcând acest lucru, am arătat, de asemenea, cât de mici și cât de rapide pot fi mișcările proteinelor pentru a le putea observa și cuantifica cu FRET.”
Cercetătorii sunt convinși: un alt instrument versatil și de încredere a fost adăugat acum la cutia de instrumente a biologilor structurali. Speranța lor este că datele rezultate vor îmbunătăți, de asemenea, acuratețea predicțiilor bazate pe inteligență artificială și, prin urmare, vor avansa și mai mult înțelegerea proceselor dinamice din proteine.
Comentarii:
Adauga Comentariu