_ Alimentarea azotazelor: Cercetătorii găsesc noi ținte pentru îmbunătățirea biocatalizatorilor

Nitrogenazele sunt considerate candidați promițători pentru producția enzimatică durabilă de amoniac și compuși de carbon. Din păcate, un blocaj în acest proces complex, furnizarea de electroni către enzime, a rămas până acum un mister.

O echipă de la Institutul Max Planck pentru Microbiologie Terestră din Marburg a descoperit doi purtători de electroni esențiali care joacă un rol cheie în determinarea performanței azotazei de fier (Fe), deschizând astfel noi posibilități pentru elucidarea și maximizarea potențialului nitrogenazei. Descoperirile sunt publicate în jurnalul mBio.

Nitrogenazele sunt catalizatori pentru mai multe reacții relevante din punct de vedere industrial, dintre care cea mai importantă este fixarea chimică și conversia azotului în amoniac, o materie primă pentru îngrășăminte. Producția lor industrială se desfășoară în prezent folosind procesul Haber-Bosch, dăunător pentru mediu.

Îngrășămintele produse enzimatic și durabil ar putea economisi aproximativ 1% din energia consumată la nivel global și dioxidul de carbon asociat eliberat, motiv pentru care multe cercetări laboratoarele și start-up-urile se concentrează pe acest subiect. Cu toate acestea, cercetarea azotazei este o provocare, deoarece azotazele sunt metaloenzime foarte complexe și multe aspecte ale reactivității și catalizei lor sunt încă puțin înțelese.

Cercetătorii conduși de Johannes Rebelein de la Institutul Max Planck pentru Microbiologie Terestră din Marburg, Germania, au obținut acum primele informații despre furnizarea de energie a complexului enzimatic, adică aprovizionarea sa cu electroni.

Rezultatele lor sunt importante nu numai pentru azotul industrial, ci și pentru fixarea industrială a dioxidului de carbon, deoarece aceeași echipă a arătat recent. că azotazele de fier sunt, de asemenea, capabile să transforme dioxidul de carbon în hidrocarburi cu lanț scurt. Cercetătorii au caracterizat transportul de electroni către nitrogenaza de fier din bacteria model Rhodobacter capsulatus și au arătat că două proteine ​​diferite de transport de electroni, numite ferredoxine, sunt esențiale pentru fixarea azotului.

„Am vrut să aflăm care ferredoxine sunt. crucial pentru cataliza nitrogenazei. Deoarece toate celulele adăpostesc mai multe ferredoxine, cu bacteria noastră model R. capsulatus producând șase ferredoxine diferite, am vrut, de asemenea, să aflăm dacă mai multe dintre aceste ferredoxine pot îndeplini aceeași sarcină sau dacă au funcții strict specifice", explică. primul autor Holly Addison.

„Când două ferredoxine specifice au fost eliminate, celelalte nu le-au putut prelua funcțiile. Am ajuns la concluzia că aceste ferredoxine erau esențiale și probabil că au îndeplinit roluri distincte în fixarea azotului.”

Aportul de electroni este considerat un blocaj în cataliză. Cu cele două ferredoxine, cercetătorii au identificat acum ținte clare pentru a influența fluxul de electroni și, prin urmare, performanța nitrogenazelor ca biocatalizatori.

„Rezultatele noastre sunt o condiție prealabilă importantă pentru optimizarea R. capsulatus ca model. sistem pentru conversia îmbunătățită a azotului sau a dioxidului de carbon în amoniac sau hidrocarburi cu lanț scurt”, adaugă Johannes Rebelein.

„Scopul acum este de a investiga și de a proiecta în continuare azotazele și proteinele asociate acestora pentru a ne extinde înțelegerea și permite producerea de substanțe chimice industriale în vrac."

Următorii pași ai proiectului se vor concentra pe o mai bună înțelegere a rolului ferredoxinelor, precum și pe utilizarea metodelor de biologie sintetică pentru a le modifica și a accelera rotația enzimei azotazei prin furnizând electroni mai eficient.

(Fluierul)