13:27 2023-03-31
science - citeste alte articole pe aceeasi tema
Comentarii Adauga Comentariu
_ Cercetările au descoperit că cKMT1 metilează FNR și reglează transferul de energie în cianobacterii
_ Cercetările au descoperit că cKMT1 metilează FNR și reglează transferul de energie în cianobacteri
Cianobacteriile sunt un grup divers de procariote și singurele procariote capabile de fotosinteză oxigenată. Ele există într-o varietate de medii și joacă un rol crucial în ciclurile globale ale carbonului și azotului. Synechocystis sp. PCC 6803 (Synechocystis) a fost utilizat pe scară largă ca cianobacterie model pentru studiile referitoare la fotosinteză și adaptarea la mediu.
Metilarea lizinei este o modificare post-translațională de reglare conservată și dinamică efectuată de lizin metiltransferaze (KMT). Deși dovezile acumulate sugerează că KMT-urile oferă un mecanism implicat în reglarea metabolismului și a fiziologiei celulare în organisme, de la bacterii la mamifere, amploarea și funcția KMT în organismele fotosintetice rămân în mare parte neexplorate.
Într-un studiu recent. publicat în Molecular & Cellular Proteomics, grupul de cercetare condus de prof. Ge Feng de la Institutul de Hidrobiologie (IHB) al Academiei Chineze de Științe a dezvăluit noile mecanisme moleculare ale lizin metiltransferazelor cianobacteriene lizin metiltransferazei 1 (cKMT1).
Cercetătorii au testat mai întâi toate presupusele KMT din Synechocystis și au determinat că cKMT1 poate cataliza metilarea lizinei atât in vivo, cât și in vitro. Lipsa cKMT1 a afectat atât transportul ciclic de electroni, cât și tranziția de stare în Synechocystis.
O analiză cantitativă suplimentară de metilare între ΔcKMT1 și celulele de tip sălbatic (WT) a identificat 305 situsuri de metilare a lizinei de clasa I în 232 de proteine, cu 80 de metilare. situsuri în 58 de proteine hipometilate în celulele ΔcKMT1. Testul de metilare a dezvăluit că cKMT1 s-ar putea lega de ferredoxin-NADP(+) reductază (FNR) și s-ar putea cataliza metilarea acesteia pe K139 și K208.
Conform simulării structurii, mutagenezei direcționate și măsurarea activității KMT, H118 și Y219 ale cKMT1 au fost identificate ca reziduuri cheie în medierea legării S-adenosil-L-metioninei (SAM).
Cercetătorii au folosit mutații care imitau formele nemetilate ale FNR pentru a arăta că K139 este un locul cheie al FNR și că cel puțin o funcție fiziologică a metilării FNR la reziduurile cheie de lizină a fost aceea de a regla transferul de energie în Synechocystis.
Descoperirile acestui studiu au identificat un nou KMT în Synechocystis și au elucidat o metilare. -mecanism molecular mediat catalizat de cKMT1 pentru reglarea transferului de energie și tranziția stărilor la cianobacterii.
Comentarii:
Adauga Comentariu