![]() Comentarii Adauga Comentariu _ Primele perspective moleculare despre degradarea subunității ribozomale 30S![]() _ Primele perspective moleculare despre degradare a subunității ribozomale 30SO echipă de cercetare de la Departamentul de Chimie a Universität Hamburg a reușit pentru prima dată să identifice la nivel molecular mecanismul dinamic folosit de enzima RNase R pentru a degrada 30S ribozomal. subunitate. Rezultatele studiului au fost publicate în revista științifică Nature. Sinteza proteinelor este un proces vital și consumator de energie în celulă în care ribozomii joacă un rol crucial. Aceste molecule relativ mari se găsesc în toate organismele vii și acționează ca „fabricii de proteine” ale celulei. Pentru a face acest lucru, ribozomii citesc planul pentru o anumită proteină pe o moleculă mesager - ARN-ul mesager (ARNm). — și apoi convertiți aceste informații într-o nouă proteină. Ribozomii constau din două subunități. Subunitatea mică este responsabilă de citirea și verificarea ARNm pentru erori, în timp ce subunitatea mare este responsabilă de polimerizarea aminoacizilor pentru a forma proteine. Producerea controlată și turnover-ul reglat al ribozomilor sunt necesare pentru sinteza proteinelor. În timp ce asamblarea ribozomilor a fost din ce în ce mai bine înțeleasă în ultimii ani, nu a existat nicio perspectivă structurală asupra degradarii ribozomilor. Acest lucru este important deoarece în situații de stres, cum ar fi lipsa de hrană, sau la la sfârșitul ciclului lor de creștere, celulele își reduc metabolismul pentru a supraviețui mai mult. Această stare este cunoscută sub denumirea de fază staționară. În această fază, sinteza proteinelor consumatoare de energie este redusă, iar unii ribozomi sunt degradați pentru a elibera energia investită în ei pentru a asigura supraviețuirea celulelor. Pentru investigațiile lor, cercetătorii au studiat Bacillus subtilis, o tijă. -bacteria din sol in forma de care se gaseste in aer, praf si apa precum si in intestinele oamenilor si animalelor. "Spre deosebire de studiile anterioare, am luat celule care erau încă în creștere și nu în faza staționară. Am vrut să știm ce procese au loc la trecerea la faza staționară", spune dr. Helge Paternoga de la Departamentul de Chimie de la Universität Hamburg, ultimul autor al studiului. Cercetătorii știau din lucrările anterioare că anumite enzime, precum ribonucleaza R (RNase R), sunt implicate în procesul de degradare a ribozomilor în situații de stres. Folosind crio-microscopie electronică, ei au putut să arate pentru prima dată că enzima RNază R se leagă de mica subunitate 30S a ribozomului. „S” înseamnă „unități Svedberg” și se referă la masa subunității ribozomale. RNaza R nu taie în mod arbitrar subunitatea 30S, ci se atașează la o zonă liberă, pe care cercetătorii numiți „gâtul” și apoi desprinde „capul”, zona superioară a subunității, în două etape consecutive. „În prima etapă, enzima RNaza R întâlnește un obstacol la nivelul „gâtului”. ' și destabilizați zona gâtului, făcând-o mai flexibilă. În a doua etapă, „capul” este rotit, ceea ce îndepărtează obstacolul și permite enzimei să continue procesul de degradare a subunității 30S nestingherite", explică Paternoga. „Experimentele noastre de degradare in vitro indică faptul că comutatorul „cap” este o barieră cinetică semnificativă pentru RNaza R. Mai mult, am putut arăta că enzima singură este suficientă pentru a realiza procesul complet de degradare 30S”, spune prof. Dr. Daniel Wilson, șeful grupului de cercetare la Departamentul de Chimie a Universität Hamburg și coautor al studiului.
Linkul direct catre PetitieCitiți și cele mai căutate articole de pe Fluierul:
|
|
|
Comentarii:
Adauga Comentariu